Extras din curs
Structura hematiei
Membrana hematiei
- este un complex iipo-glicoproteic, completat de citoschelet şi reprezintă o veritabilă barieră selectivă pentru schimburile cu mediu
- conţine 52% proteine, 40 %lipide şi 8%glucide asociate proteinelor
- reuneşte stratul extern (electronoclar), stratul mijlociu (electronodens) şi startul intern (electronoclar).
Stratul extern- de natură glicoproteica (glicoproteinele prezente sunt predominant încărcate negativ datorită prezenţei acidului sialic)
- se distinge prin prezenţa a numeroşi antigeni printre care şi cei ai grupelor sangvine
- de asemenea, acest strat prezintă receptori pentru diverşi paraziţi, virusuri, lectine
- polizaharidele intervin în recunoaşterea celulară şi adezivitate
Stratul mijlociu - de natură lipidică
- conţine spre interior fosfatidilcolina şi sfingomielina iar spre interior
fosfatidilserina şi fosfatidiletanoiamina
- conţine colesterol
Stratul intern (citoscheletul)
- este o reţea de proteine fibrilare şi globuloase, localizată pe faţa
internă a membranei, conferind hematiei rezistenţă, formă, capacitatea
de deformabilitate şi integrare în circulaţie.
Electroforeza pe gel de poliacrilamida a permis identificarea a aproximativ 15 proteine majore dintre care majore menţionam: Spectrina - proteină structurală
- cea mai abundentă dintre proteinele dispuse pe faţa citoplasmatică a bistratului lipidic (constituie 25% din masa proteinelor asociate membranei eritrocitare).
- electroforetic apare ca proteină a benzilor 1 şi 2
- proteină fibrilară, flexibilă, de aproximativ 100 nm lungime
- este un heterodimer, formată din două lanţuri polipeptidice- helix alfa, helix beta.
Capătul -COOH al monomerului alfa se cuplează la capătul NH2 al monomerului beta, ceea ce reprezintă procesul de cuplare a „cozilor", proces mediat de actină (proteina benzii 5) şi de proteina benzii 4.1 (mailat). Dimerii de spectrină se leagă în tetrameri de 200nm lungime. „Cozile" a 4 sau 5 tetrameri sunt legate prin intermediul unor filamente scute de actină (Fig10.30, 10.31, Alberts, pag 603)sau a altor proteine citoskeletale (incluzând proteina benzii 4.1), formând astfel „complexul joncţional".
Rezultatul final este o reţea deformabilă care se află la baza feţei plasmatice a membranei. Acest schelet bazat pe spectrină conferă flexibilitatea necesară schimbării formei hematiilor, de asemenea este responsabilă de menţinerea formei biconcave a acestora.
Oamenii şi modelele murine cu anomalii genetice ale spectrinei suferă de anemie, hematiile lor sunt sferice (în loc să fie concavejşi sunt fragile; severitatea anemiei creşte cu gradul deficienţei spectrinei.
Reţeaua de spectrină este ancorată şi la bistratul lipidic prin intermediul unor legături verticale mediate de o serie de proteine: ankirina (proteina banda 2.1), proteină care se cuplează atât la spectrină cât şi la domeniul citosolic al proteinei transmembranare - proteina banda 3 (Fig. 10.31, alberts). Astfel, cuplând proteina benzii 3 cu spectrină, ankirina realizează cuplarea spectrinei la bistratui lipidic.
Preview document
Conținut arhivă zip
- Structura Hematiei.doc