Maturarea cărnii

Maturarea incepe o data cu rezolutia ( terminarea )rigiditatii si este caracterizata de doi parametrii : viteza si intensitata. Acesti doi parametrii sunt influentati de factori biologici si tehnologici.

Maturarea carnii se realizeaza prin doua mecanisme dependente de temperatura si care actioneaza synergetic :

1. - mecanismul enzimatic ;

2. - mecanismul fizico – chimic .

1. Mecanismul enzimatic

Mecanismul enzimatic implica participarea enzimelor proteolitice intarcelulare care pot fi :

- proteinaze neuter activate de Ca2+ denumite si calpaine si care sunt activate la pH neutru ;

- proteinaze lizozominale – catepsine ( B, D, L, H ) care sunt active la pH = 4 – 6 ( domeniul de pH poate fi insa si mai larg )

- proteinaze cunoscute si sub denumirea de prosom, proteasom, macropain, respective complex multicatalitic.

Proteinaze neuter activate de Ca2+ (calpainele) – sistemul proteinazic dependent de Ca2+ si de gruparile tiolitice este format din doua enzime principale:

- calpaina I sau µ-calapina ( µ - pentru necesarul de Ca2+ ) care necesita 50 – 100 µM Ca2+ pentru activitatea sa maxima ;

- calpaina II sau m-calpaina ( m – pentru necesarul de Ca2+ ) care necesita 1 – 2 mM Ca2+ pentru acitivitatea sa maxima.

Calpainele sunt localizate in citosol ( sarcoplasma ) si la muschiul in viata sunt inactive datorita concentratiilor reduse de Ca2+ in sarcoplasma ( muschiul in repaus are 10-8 M Ca2+, iar in concentratie 10-4 M Ca2+ ).

In muschiul postsacrificare,cand nivelul de ATP se reduce si rigidiatatea incepe sa se instalezi la pH = 6 – 6,2, fiind complete la pH = 5,5 ( la o evolutie normal a pH –ului ) cand nivelul ATP este aproape nul, are loc o eliberare de Ca2+ dir RSL si mitoconrii, care se acumuleaza in sarcoplasma la niveluri care promoveaza activitatea calpainelor.

Activitatea calpainei I incepe la 1 µM Ca2+ si esta maxima la 10µM Ca2+ , iar activitatea calapainei II incepe la 100 µM Ca2+ si este maxima la 150 µM Ca2+ .

Calpainele activate se pot complexa de inhibitorulcalpastaina, complexare care este dependent de pH. La pH = 7,0, circa 85% din calapine sunt complexate de inhibitori, iar pe masura ce pH-ul scade complexarea se reduce ( la pH = 5,5 se complexeaza numai 3 % din nivelul initial de calpaine ). Deci in timpul transformarii muschiului in carne, proportia de calapina libera activata creste de la 15 la 97 % din totalul de calapina I activate.

Calpainele libere activate pot hidroliza inhibitorul ( calpastatina ) care astfel isi pierde capacitatea de complexare, la ≈ 24 h postsacrificare nivelul de calpastain nehidrolizat reprezentand ≈ 30 % din valoarea initiala. Calpainele libere realizeaza si fargezirea carnii prin actiunea lor asupra sistemului miofibrilar si sarcoplastic. Pe masura ce pH-ul scade, activitatea activitatea proteolitica a calpainelor se diminueaza fiind minima la pH ≈ 5,5 ( calpainele se inactiveaza datorita aciditatii ).

pH-ul scazut favorizeaza nivelul de calpaine libere, dar in acelasi timp reduce activitatea lor. Avand in vedere ca pH-ul optim de actiune al calapainelor este > 6,5, rezulta ca aceste enzime au actiune proteolitica in primele ore portsacrificare ale carnii cu acudufuere normal, ele actionand mai efid=cient in cazul carnurilor DFD.

Calpainele degreadeaza troponina T, desmina si mai ptutin actinina, troponina I si tinina ( α-conectina ). Prin degradarea troponinei T s-au pus in evident doua proteine cu masa moleculara 30 KD si respective 27 KD. La degradarea α-conectinei – protein filamentoasa care leaga filamentele subtiri de linia Zsi proportioneaza filamentele groase in central sarcomerului si care are masa molecular de 2800 KD – se pune in libertate β-conectina si un peptid cu masa moleculara 1,200 KD.

Proteazele lizozominale sunt localizate in lizozomi si au activitatea maxima la pH = 4 – 6. Fiind reprezentate de catepsinele B, D, H, L, cea mai active fiind catepsina D fata de miozina, iar catepsina B va degrada atat miozina cat si actina. Catepsina L va degrada titian, nebulina si mai putin miozina, actinina. Nu actioneaza asupra troponinei T si nebulinei.

Catepsinele B, L, si H slabesc si tesutul conjunctiv atunci can dele ajung in spatial extracellular. Glicozidazele lizozomiale faciliteaza actiunea catepsinelor in degradarea componentelor substantei fundamentale a tesutului conjunctiv. Activitatea catepsinelo B si L reprezinta ≈ 50 % din activitatea totala a catepsinelor si exista intotdeauna un exces de catepsine fata de inhibitori.