Enzime din clasa hidrolazelor

Aspecte generale privind enzimele

Enzimele sunt substanţe chimice complexe de natură organică, proteine colidal-solubile elaborare de plante, animale şi microorganisme, capabile să mărească viteza reacţiilor chimice ce se desfăşoară în sistemele biologice, fără să se consume în cursul lor. Ele reprezinta o clasă specială de proteine dotate cu activitate catalitică si pentru ca actioneaza in sistemele vii se mai numesc şi biocatalizatori

Enzimologia, domeniu al biochimiei care se ocupă cu studiul enzimelor, s-a dezvoltat exploziv pe baza unor cercetări ample privind structura enzimelor, mecanismele de reacţie studiate la nivel electronic şi cuantic, reglarea proceselor enzimatice în cadrul metabolismului intermediar. Ca urmare, enzimologia constituie studiul bazelor moleculare ale vieţii.

Enzima a existat din cele mai vechi timpuri , dezvoltându-se pe baze empirice, pe experienţa câştigată de generaţii Sinteza chimică a unor enzime reprezintă una din marile performanţe ale enzimologiei moderne – ce deschide calea unor importante posibilităţi de aplicabilitate teoretică şi practică S-au obţinut preparate enzimatice înalt purificate (proteaza, pectinaze, amilaze, ribonucleaze, celulaze etc.) în stare liberă sau imobilizate pe suporturi solide , care deschid perspectiva obţinerii unor complexe multienzimatice , utilizate ca medicamente, ca senzori enzimatici pentru poluare , în microbiologie , în industria alimentară , în industria medico-farmaceutică , în menaj.

Nomenclatura şi clasificarea enzimelor

Identificarea unui număr tot mai mare de enzime a impus necesitatea unei nomenclaturi şi clasificări a acestora, dar pentru că la majoritatea nu li se cunoaştea precis structura, nu s-a făcut o clasificare pe baza structurii chimice.

În 1961, Union of Biochemistry Commission of Enzymes (Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaţionale de Biochimie) a stabilit un sistem de nomenclatură şi clasificare pentru enzime, denumirea acestor substanţe fiind compusă din trei părţi: numele substratului; tipul de reacţie şi natura acceptorului. Pentru hidrolaze s-a folosit denumirea substratului, la care s-a adăugat sufixul –ază. Pentru alte enzime, cărora nu li se cunoştrea mecanismul de reacţie, s-au folosit denumiri mai vechi (pepsină, papaina, tripsină).

În funcţie de unele detalii privind grupările chimice supuse transformării şi natura cofactorilor implicaţi în reacţia pe care o catalizează, enzimele au fost clasificate în clase, subclase şi sub-subclase.

Aproape toate reacţiile enzimatice sunt reacţii de transfer al unor grupe de atomi de la un donor la un acceptor. Astfel hidrolizele sunt reacţii de transfer al unor grupe acil, glicozil etc. cedate de substrat, către apă ca acceptor iar reacţiile de oxido-reducere sunt reacţii de transfer de hidrogen sau electroni; termenul de transferare se foloseste însă, în nomenclatura curentă mai ales pentru transaminări, transmetilări, transacetilări.

După clasificarea adoptată de Union of Biochemistry Commission of Enzymes (1961) enzimele au fost împărţite în şase clase:

1.Oxido-reductaze

2.Tranferaze

3.Hidrololaze

4.Liaze

5.Izomeraze

6.Ligaze (sintetaze)

Hidrolaze importante pentru industria alimentara

Hidrolazele sunt enzime care catalizează scindarea hidrolitică a substraturilor detreminând desfacerea legaturilor dintre atomii de carbon şi alţi atomi prin introducerea elementelor apei. Principalele legaturi scindate la hidrolaze sunt legaturile: eterice, esterice, glicozidice, şi peptidice. Au un rol covarşitor ca preparate enzimatice adăugate, respective în activitatea unor ţesuturi animale şi vegetale ca enzime endogene.Din această categorie fac parte enzimele care hidrolizează proteinele până la aminoacizi, polizaharidele până la monozaharide şi lipidele până la acizi graşi şi gicerol.

Reacţiile catalizate de hidrolaze se produc cu modificări energetice mici, cu degajare de energie liberă, mică, deci ele nu constituie o sursă energetică importantă pentru organism Hidrolazele au totuşi un rol deosebit în metabolismul substanţelor aduse cu alimentaţia deoarece ele descompun moleculele mari care intră în compoziţia alimentelor , în moleculele simple uşor de asimilat.

În general reacţiile de hidroliză enzimatică sunt reversibile, iar principalele legături care pot fi scindate sunt: legatura ester, legătura glicozidică, legatura peptidică.

În funcţie de tipul legaturii asupra caror acţionează, hidrolazele se impart in mai multe subclase.